94118-83-9 iones del metal de la deshidrogenasa del malato de la preparación enzimática MDH

Temperatura de la deshidrogenasa del malato (MDH) y la influencia de los iones del metal; MDH; Enzima; 94118-83-9

Temperatura de la deshidrogenasa del malato (MDH) y la influencia de los iones del metal
La deshidrogenasa del malato (MDH) se encuentra comúnmente en diversos organismos tales como animales, plantas, bacterias, etc. Es una de las enzimas dominantes en metabolismo biológico del azúcar y puede catalizar la conversión reversible entre el malato y el oxaloacetato. MDHs desempeña un papel importante en una variedad de actividades fisiológicas de células, incluyendo metabolismo energético mitocondrial y metabolismo activo del oxígeno de la planta.

Propiedades bioquímicas de la deshidrogenasa del malato
1. pH óptimo y temperatura óptima
El valor de pH óptimo de MDHs es relativamente alcalino, cerca de 8,0. Por ejemplo, MDH de los Streptomyces y de Escherichia Coli (EcMDH) tiene la actividad enzimática más alta en pH 8,1. La temperatura óptima de la reacción de MDHs es 40~65℃. Por ejemplo, la temperatura óptima del bacillus subtilis MDH y MDH del miocardio porcino está sobre 50℃, y el bacilo stearotermofilus (BMDH) tiene buena estabilidad en 65℃. Cuando la temperatura tiende a los extremos, el MDHs de la mayoría de la especie no es muy activo, pero MDH de las bacterias psicrófilas (AaMDH) todavía mantiene la alta actividad aproximadamente 4℃, y MDH de bacterias termófilas puede todavía mantener en 90℃ la actividad alrededor de 1h, esta diferencia se puede causar por la preferencia de ciertos residuos en el sitio activo, la distribución de las cargas del substrato y del cofactor, y la interacción de los ion-pares entre las subunidades.

2. Estabilidad termal
EcMDH y el bacillus subtilis MDH tienen estabilidad termal pobre. El bacilo stearotermofilus BsMDH es muy estable en las temperaturas altas. Las bacterias termófilas AaMDH son lábiles al calor, que se relaciona probablemente con el número de enlaces de hidrógeno, el número y la posición de la prolina o las moléculas del glycinase, y su interacción. En el ambiente de la baja temperatura, el glicerol es el mejor estabilizador para mantener la actividad de MDHs, mientras que el cyclopolyol y el sorbitol pueden mantener la actividad de MDHs en la temperatura alta. El principio de esta estabilización puede ser que la interacción entre el grupo de hidróxido y la molécula de la enzima o el alcohol reduce la constante dieléctrica del medio y fortalece el efecto hidrofóbico de la molécula de la enzima, de modo que el huevo de la enzima sea afectado menos por las moléculas de agua.
3. La influencia de los iones del metal
Los diversos iones cargados tienen diversos efectos sobre la actividad de MDHs y la estabilidad de proteínas. El estudio de diversos iones del metal en la haba de mung MDH muestra eso: K+ tiene un efecto que activa; Mg2+ y Ca2+ tienen poco efecto sobre actividad enzimática; Zn2+, P2+ y Cu2+ hacen actividad enzimática tienen diversos grados de inhibición, cuyo la inhibición de Cu2+ es la más fuerte. Cuando su concentración es el 1M, el 97% de actividad enzimática se inhibe.
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